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	<title>蛋白质 - 版本历史</title>
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	<updated>2026-06-03T00:37:17Z</updated>
	<subtitle>本wiki上该页面的版本历史</subtitle>
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		<title>2022年2月15日 (二) 08:05 Rmolives</title>
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		<updated>2022-02-15T08:05:37Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;新页面&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;蛋白质是一种相当重要的生物大分子，在生物体中是生命活动的主要承担者。&lt;br /&gt;
氨基酸通过核糖体进行脱水缩合反应形成多肽链之后，多肽链在内质网，高尔基体等细胞器的加工下形成有稳定空间结构的蛋白质。在形成蛋白质最终空间结构的过程中，会依次形成蛋白质的二级结构三级结构，由亚基组成的多条肽链的蛋白质还会形成四级结构。&lt;br /&gt;
在生物体内，蛋白质具有相当丰富的生物学功能，可以作为生物体内的结构物质（结构蛋白如肌球蛋白），调整生物体内生命活动（蛋白质类激素如胰岛素等），作为运转物质的载体（血红蛋白等）以及催化生物体内化学反应等（绝大多数酶）。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== 蛋白质的化学组成 ==&lt;br /&gt;
蛋白质的生物学概念是具有一定空间结构的，由肽键连接生成的氨基酸高聚物，部分蛋白质中含有辅基以成全蛋白质的生物学功能，所以蛋白质的元素除组成氨基酸的元素之外还有辅基的元素，即必然含有碳（约50%），氢，氧，氮，在不同蛋白质中视辅基种类不同还可能含有磷，硫（含半胱氨酸的蛋白质），铁（如人血红蛋白）等其他元素。这些不同的元素在蛋白质中具有重要的作用，能够形成不同的离子键或者其他化学键影响蛋白质的性质。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== 蛋白质的空间结构 ==&lt;br /&gt;
在多肽链进行空间折叠过程中，会形成多个层次的复杂结构，只有发生正常折叠产生正确空间结构的蛋白质才具有正常的生物学功能，发挥蛋白质的生物学作用。在肽链进行折叠过程中会依次形成两个层次的空间结构，部分多肽链的蛋白质最终会发生多条肽链的组合最终形成四级结构。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
蛋白质的二级结构指肽链进行折叠通过氢键和其他次级键形成的多种稳定平衡结构。这些结构包括α-螺旋，β-折叠，β-转角，Ω-环等多种结构，在形成蛋白质更高级结构中具有相当重要的中间作用，是蛋白质结构中不可或缺的一个重要环节。在二级结构基础上可以形成超二级结构和结构域，而超二级结构和结构域共同构成蛋白质的三级结构（以及部分蛋白质的四级结构）。对于只含一条肽链的蛋白质，在结构域基础上形成的三级结构可以看做是这个蛋白质的最终空间结构，但是在生物体内多数蛋白质含有多条肽链（多肽链蛋白质中的肽链称为亚基），肽链之间会发生相互作用产生范德华力和次级键，亚基在次级键和范德华力作用下最终形成完整的蛋白质，而亚基之间发生相互作用产生的结构称为蛋白质的四级结构。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== 蛋白质分子的形状以及尺度 ==&lt;br /&gt;
蛋白质的形状通常与其生物学功能密切相关，如作为某种物质的结合蛋白，其分子中通常会包括一个与靶分子结构匹配的空间作为结合位点，或者是含有部分特殊亚基，如血红蛋白作为一种氧结合蛋白质，其中含有的血红素即为氧分子结合位点，血红素分子中的铁原子能够较为牢固地以配位键方式结合氧原子；再如肌肉中富含的肌动蛋白与肌丝蛋白，分别呈现球形和长线状形态，而这两种形态赋予了肌动蛋白和肌丝蛋白特殊的生物学性能。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== 蛋白质的生物学功能 ==&lt;br /&gt;
蛋白质是生物体内所有生命活动的主要承担者，在生物体内具有相当多样的功能，其中包括作为生物体内的结构支撑（结构蛋白如肌球蛋白与肌丝蛋白），作为各种物质的运转载体（典型如血红蛋白和细胞膜上的载体蛋白），作为生物催化剂（生物体内的多数酶都是蛋白质，而酶具有相当高的专一性和高效性，在后续更新的词条中会详细阐明酶的结构和性质），作为生命活动的调节剂（如作为激素或者承担免疫功能）&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== 参考资料 ==&lt;br /&gt;
#《生物化学》第四版上册 朱圣庚 徐长法&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Rmolives</name></author>
	</entry>
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